知名人物 钮经义人物简介
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知名人物 钮经义人物简介
·钮经义
钮经义，生物化学家。首创部分肼解、部分肼解与蛋白水解酶酶解相结合测定蛋白质羧基端序列的方法，并用这种方法测定了几种植物病毒蛋白质和其他蛋白质羧基端的氨基酸排列顺序。关于蛋白质一级结构分析方面的工作，在当时处于国际同类工作的领先地位。在国内最早创立蛋白质、多肽和氨基酸的分离、分析工作，这些技术的建立为我国开展人工合成蛋白质的分离、分析工作打下了基础。是我国人工全合成结晶牛胰岛素工作的具体学术领导人之一，在完成这项研究中作出了重要贡献。
钮经义，1920年12月26日 (农历11月17日) 出生于江苏省兴化县城一个清贫的书香家庭。自幼在他父亲的学馆里受到启蒙教育，1935年毕业于兴化县初级中学，同年考入全国著名的杭州高级中学。1937年“八一三”上海抗战爆发后，江浙一带形势危急，杭州高中内迁金华附近的琐园。年底，学校发给每人一张学历证明书要学生自谋生路。钮经义与几位同学向内地逃难，途中颠沛近两个月才到达湖南省首府长沙。他们经流亡学生收留站登记后被编入设在贵州省铜仁的专门收容流亡学生的国立第三中学 (原名贵州中学)。钮经义在第三中学读了不足三个月的书就毕业了，是该校第一届毕业生。
1938年夏天，内迁的高等院校在招生时规定成绩优秀者可以免试入学。钮经义经本校考试后，被选为16名优秀学生之一免试送入西南联合大学化学系学习。该校名教授多，学术空气很浓。学校非常重视对低年级学生的基础教育，许多著名教授亲自教一年级的课程。
抗战期间学生生活条件艰苦，钮经义在一所中学兼课，教初中和高中的数学。1942年，钮经义在西南联大化学系毕业以后，到设在重在歌乐山的国立药学专科学校任助教4年，教高级职业班的有机化学和分析化学，通过备课和教课进一步充实了化学专业知识。
抗日战争胜利后，钮经义应曹本熹教授之聘，离开药专到北平清华大学化工系任助教，除了任普通化学课外，还负责一些筹建化工系的事务工作，也常旁听高等有机化学和外语系的英语等课程。
1946年，钮经义在重庆考区参加教育部兴办的招收留美学生考试。1947年被录取为官价外汇自费留学 (即可以用官价购买赴美国的船票和第一学期用的外汇)。1948年秋天乘船抵达美国西海岸的大城市——旧金山，被得克萨斯大学 (University of Texas，Austin，Texas)录取为研究生，学生物化学。因钮经义的有机分析课程成绩优秀，第二学期就被教有机化学的洛赫特 (H.Lochte) 教授聘为有机分析化学的助教。从1950年春天开始，钮经义又当了他的导师威廉姆斯(R.Williams) 教授的研究助手，直到研究生毕业。
威廉姆斯是得克萨斯大学的著名教授，他的实验室和他领导的研究所以研究B族维生素成绩显著而闻名。威廉姆斯教授当时的兴趣还扩大到微生物对微量无机元素的需要上，就要求钮经义以测定酵母和大肠杆菌对微量元素的需要作博士论文。钮经义在完成这项工作后于1953年5月获得博士学位。1953年9月，钮经义在威廉姆斯实验室从事测定人尿中鲍莱 (Pauly) 试剂阳性反应物质分布情况的研究。通过这项工作，钮经义学到了许多关于柱层析和纸层析的实践知识，积累了丰富的经验，为他回国后开展这方面的工作奠定了基础。1953年9月以后，钮经义被正式任命为得克萨斯大学克来顿 (Clayton) 基金会生物化学研究所的博士后研究员，开始在瑞德 (L.Reed) 实验室从事硫辛酸的全合成工作。后经威廉姆斯和瑞德介绍，又到柏克莱加利福尼亚大学 (University of California，Berkeley，California) 富伦克尔-康瑞特 (H.Fraenkel-Conrat) 病毒实验室工作。
1956年4月，钮经义乘威尔逊总统号轮船离开美国经香港回国。回国以后，钮经义应聘到中国科学院生理生化研究所 (上海) 任副研究员。1958年，生理生化研究所分为生理研究所和生物化学研究所，钮经义在生物化学研究所工作，1960年晋升为研究员。
钮经义历任生化第一研究室副主任，主任，“生物化学与生物物理学报”编委，生化所学术委员会委员，中国生物化学学会理事。现任上海生物化学研究所专家委员会委员，中国化学会理事，国家自然科学基金会专业评审组成员，上海市政协委员。由于他对发展中国生物化学的卓越贡献，1980年当选为中国科学院学部委员。钮经义曾多次出国访问和参加学术会议，1987年，作为埃德加·斯诺基金会访问教授，在美国堪萨斯城的密苏里大学任教3个月，并访问美国许多著名大学。
钮经义在美国留学期间和回国后完成了多项研究成果，为我国有机化学，特别是蛋白质化学的发展作出了重要贡献。
研究酵母和大肠杆菌对微量元素的需要
钮经义做研究生期间，导师指定他研究酵母和大肠杆菌对微量元素需要的课题，为了完成这项工作，必须首先建立酵母和大肠杆菌??要微量元素的培养基。这是一项工作量大、要求严、费时间，而且是极其烦琐的工作。钮经义花了3年的时间建立了这种培养基。缺少某种微量元素，酵母或大肠杆菌就不能生活或生长很慢，供给一定量的某种元素，酵母或大肠杆菌就能很好地生长，从而测定了这些微生物对Zn、Mn、Co的需要量。
硫辛酸的全合成
硫辛酸是丙酮酸脱氢酸酶复合物的作用机制中的一种重要化合物，瑞特从20世纪40年代末开始一直致力于这种维生素的研究。钮经义在瑞特实验室首创合成硫辛酸的方法。这项全合成工作前后有十余个中间体，钮经义努力工作，在半年时间里就合成了好几批。
植物病毒蛋白质羧基端序列的测定
钮经义在富伦克尔-康瑞特实验室的研究课题是测定植物病毒蛋白羧基端序列。他到实验室工作3个月就得到了一些很有意义的实验结果。他用肼解与将二硝基苯(DNP)化的产物进行纸层析相结合的方法，把烟草花叶病毒 (TMV)蛋白亚基的数目确定为2900个左右。采用这种方法，排除了前人用羟肽酶分析的缺点，即一个蛋白亚基的羧基端有连续几个苏氨酸出现的可能性。后来，钮经义又建立了一种部分肼解的方法，并用这种方法测定了TMV蛋白亚基的羧基端序列为： 脯氨酸-丙氨酸-苏氨酸。接着钮经义又发展了一种部分肼解与胰凝乳蛋白酶水解相结合分析DNP-肽层析行为的方法，进一步确定了TMV蛋白亚基的羧基端六肽的序列为： 苏氨酸-丝氨酸-甘氨酸-脯氨酸-丙氨酸-苏氨酸。用这种方法研究不同品系的TMV，他发现其蛋白亚基的羧基端序列大多数是相同的。惟一的一个例外是TMV的HR株，其羧基端序列为： 苏氨酸-苏氨酸-丙氨酸-脯氨酸-丙氨酸-苏氨酸。
以前应用羧肽酶测定其他蛋白质的羧基端序列时所得到的许多相互矛盾的结果，应用钮经义建立的部分肼解法也都得到澄清。例如，他用部分肼解法分析几种蛋白质的羧基端序列的结果： 卵清白蛋白的羧基端为缬氨酸-丝氨酸-脯氨酸; 核糖核酸酶的羧基端为丝氨酸-缬氨酸。特别值得提出的是，有些病毒蛋白质的羧基端为脯氨酸时，用羧肽酶的方法就不能测定，而用部分肼解法就能够分析出羧基端的脯氨酸。此外，部分肼解法还能测定蛋白质分子的大小。
钮经义在美国学习和工作期间，先后在国际著名的学术刊物《美国化学会志》(J.Am.Chem.Soc)、《生物化学与生物物理学报》(Biochem.Biophys.Acta)、《生物化学与生物物理杂志》(Arch.Bichem.Biophys.)和?病毒学》(Virology)等上发表研究论文多篇。他在蛋白质一级结构分析方面的工作在文献中得到广泛的引用，在当时处于国际同类工作的领先地位。
建立蛋白质序列测定技术
钮经义在回国初期，曾从事原肌球蛋白羧基端序列的分析工作。那时，国内实验室设备条件很差，钮经义亲自动手建立起柱层析和纸层析技术，在我国最早开创了蛋白质、多肽和氨基酸的分离、分析工作。这些技术的建立为以后开展人工合成蛋白质的分离、分析工作打下了坚实的基础。
胰岛素的人工全合成
牛胰岛素是第一个测出氨基酸排列顺序的蛋白质，由A、B两条多肽链通过二硫键组成，含51个氨基酸。英国著名科学家桑格 (L.Sanger) 由于首次测定牛胰岛素的一级结构而获得1955年的诺贝尔化学奖。1958年，中国科学院生物化学研究所、有机化学研究所和北京大学化学系等单位合作提出了人工合成胰岛素的大胆设想。中国科学院组织各协作单位的负责人组成协作组，统一领导这项工作。钮经义在美国曾从事过硫辛酸的有机合成和测定蛋白质一级结构的工作，义不容辞地承担起多肽合成的业务领导工作。他指导几个刚毕业的大学生首先开展人工合成催产素的实验，为人工合成胰岛素探路。经过几个月的努力终于合成了有活性的催产素，积累了多肽合成的经验，增强了信心。
中国科学院生物化学研究所等几个单位的科研人员，在著名科学家钮经义、邹承鲁、汪猷、邢其毅等指导下，首先攻克了胰岛素A、B链折合重组这一关键问题，从而确定了先合成A、B两条多肽链再通过氧化合成胰岛素的方案。A、B链的合成由协作单位分别承担，生物化学研究所负责合成B链和最终由A、B链全合成胰岛素。经过几个单位科研人员7年的不懈努力，于1965年9月成功地合成了具有生物活性的结晶牛胰岛素。钮经义自始至终参与领导了这个重大研究项目，并负责生物化学研究所承担的B链合成的具体指导工作，设计多肽合成方案，选择合成路线并解决实验中遇到的问题，为我国在世界上首次人工合成蛋白质作出了突出贡献。
此项研究成果总结出20多篇论文先后在 《中国科学》等杂志上发表。曾荣获1978年中国科学院重大科技成果奖、1982年国家自然科学奖一等奖，并得到国际同行的很高评价。同时，培养了一大批从事多肽合成和蛋白质一级结构分析的科技工作者。
在这个时期，钮经义还和中国科学院上海药物研究所的科研人员一起完成了南瓜子氨基酸的分离、纯化和结构测定等工作，合成了有色羧甲基化试剂和测定了羧甲基组氨酸异构体等工作。碘乙酸或溴乙酸在pH 5.5抑制核糖核酸酶活力后，从酶的水解液中分离到羧甲基组氨酸。这个组氨酸是酶活性中心的组成部分，文献中报道它只有??种异构体。但从抑制酶活力的空间结构看，应该有两种异构体。钮经义指导他的助手用化学合成方法证明，碘乙酸 (或溴乙酸) 抑制核糖核酸酶产生的第119位羧甲基组氨酸有两种异构体，抑制酶活性的是异构体Ⅰ。
他还积极帮助生物化学研究所附属东风生化试剂厂设计生产多种氨基酸的工艺路线、建立生产车间，为合成胰岛素提供了必要的氨基酸和其他化学试剂。
关于蛋白质结构与功能的研究
胰岛素全合成工作结束以后，钮经义领导的一个课题组曾从事过TMV外壳蛋白质合成的工作，1980年以后，继续开展多肽和蛋白质结构与功能的研究，其中重要的有：
(1)进一步改进了固相片段综合方法，合成了人胰岛素原C肽。放射免疫法常用于检测糖尿病人细胞中C肽的含量，测定细胞质中的C肽含量就可能知道β细胞释放多少胰岛素。许多实验室一般采用液相法合成C肽，钮经义领导的实验室用固相片段缩合法合成了C肽，并制得C肽的抗血清，与医药单位协作建立了人胰岛素原C肽放射免疫检测技术。此项成果获得1983年国家发明奖二等奖。
(2) 用固相多肽合成法合成了C-ras蛋白P21多肽 (55-56序列)，经过免疫获得了它的抗血清，并应用免疫细胞化学方法检测了人的某些癌组织及其癌旁组织中与这个肽段有关的抗原的表达和分布。结果发现在所测定的食管鳞癌、胰腺癌、移行上皮细胞癌组织中，大多数有与这个11肽抗血清起免疫反应的抗原，其中以食管鳞癌的阳性率最高 (83.2%)。
(3) 用化学合成法制备了A链中肽段缺失的胰岛素类似物。采用羟基树脂做固相载体，用芴甲氧羰酰基保护α-氨基，合成了A21被修饰的和螺旋区短缺的胰岛素A链，用它与天然猪胰岛素B链重组成相应的胰岛素类似物，经整体活性测定及受体结合实验，证明它们具有可观的生物活性，说明A链21位氨基酸是可以被较简单的氨基酸取代的; A链C端A12～19间的螺旋区被破坏以后，A、B链仍可以重组成胰岛素类似物，而C端螺旋区则不是与受体结合和表现活性必须的区域。
简历
1920年12月26日 出生于江苏省兴化县城。
1938～1942年 就读于西南联合大学化学系。
1942～1946年 任国立药学专科学校助教。
1946～1948年 任清华大学化学工程系助教、教员。
1948～1953年 在美国德克萨斯大学研究院学习，获哲学博士学位。
1953年 任德克萨斯大学克莱顿生物化学研究所博士后研究员。
1954～1955年 任伯克莱加利福尼亚大学病毒研究所博士后研究员。
1956～1958年 任中国科学院生理生化研究所副研究员。
1958～1960年 任中国科学院生物化学研究所副研究员。
1960～1995年 任中国科学院上海生物化学研究所研究员。
1995年12月16日 在上海市逝世。
主要论著
1 Reed L，Niu Ching-I. Synthesis of DL-Lipoic Acid. J Am Chem Soc，1955 (77)： 416—419.
2 Niu Ching-I，Fraenkel-Conrat H. C-terminal amino acid sequence of tobacco mosaic virus protein. Biochim Biophys Acta，1955 (16)： 597—598.
3 Niu Ching-I，Fraenkel-Conrat H. Determination of C-terminal amino acids and peptides by hydrazinolysis. J Am Chem Soc，1955 (77)： 5882—5885.
4 Niu Ching-I，Fraenkel-Conrat H. C-terminal amino acid sequences of 4 strains of TMV.Arch Biochem Biophys，1955 (59)： 538—548.
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6 Fang Sheng-din，Li Liang-chuan，Niu Ching-I，et al. The isolation and structural studies of curcurbitine. Scientia Sinica，1961 (10)： 845—851.
7 Chen Yuan-chung，Niu Ching-I. The Structure of isomeric monocarboxymethylhistidines.Scientia Sinica，1964 (13)： 164—166.
8 Niu Ching-I，Ke Lintsun，Kung Yueting，et al. Synthesis of peptide fragments of the Bchain of insulin. Scientia Sinica，1962(11)：337—353，499—510. 1963(12)：327—338. 1964(13)：1235—1243，1245—1252，1435—1445.1966(15)：221—230.
9 Niu Ching-I，Tsou Cheng lu，Wang Yu，et al. Synthesis of A and B chains of insulin and their reconstitution to insulin. Kexue Tongbao，1964 (11)： 934—962.
10 Niu Ching-I，Kung Yueting. Huang Weiteh，et al. Synthesis of crystalline insulin from natural A chain and the synthetic B chain. Scientia Sinica，1965 (14)： 1386—1388. 1966 (15)： 544—561.
11 Kung Yueting，Du Yucang，Niu Ching-I，et al. Total synthesis of crystalline bovine insulin.Scientia Sinica，1965 (14)： 1710—1714. 1966 (15)： 544—561.
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13 Niu Ching-I. Approaches to the chemical synthesis of larger peptides.in Perspectives in Peptide Chemistry. Eberle，Geiger，Wieland (eds)，Karger/Basal，1981： 45—57.
14 Niu Ching-I. Chemical synthesis of larger peptides： A sequel to insulin synthesis. in Chemical Synthesis and Sequencing of Peptides and Proteins. Liu，Schechter，Heinrickson，Condliffe (eds)，Elsevier Holland，1981： 11—19.
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18 Niu Ching-I，Shi Qinglo，Yang Shizhen，et al. Conformational studies on human proinsulin fragemnt： The pentapeptide derivatives Bpoc-Gly-Pro-Gly-Ala-Gly-OH and its synthetic intermediates. Biopolymers，1986 (25)： S157—S167.
19 Yang Shizhen，Wang Shimei，Niu Ching-I. Sold Phase synthesis of the A chain and partial synthesis of crystalline porcine insulin from the synthetic A chain and the natural B chain. in Peptide Chemistry-1987. Shiba，Sakakibara(eds). Osaka： Protein Research Foundation，1987： 405—408.
20 Zhang Hong，Chen Yunneng，Niu Ching-I，et al. Immunocytochemical analysis of ras realted proteins with antiserum against peptide fragment of ras oncoprotein P21 (56-66)in human cancer tissues. Chinese Science Bulletin，1989 (34)： 1049—1053.
21 Chen Yunneng，Jing Naihe，Niu Ching-I. N-Fmoc protection in the synthesis of human proinsulin C-peptide and its Tyrderivative. Acta Biochem Biophys Sinica， 1990 (22)： 153—161.
22 Yang Shizhen，Huang Yiding，Feng Youming，Niu Ching-I. Insulin analogues with deletions at the helical region of the A chain. Acta Biochem Biophys Sinica， 1992 (24)： 503—508.
相关参考
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